ISSN 0236-235X (P)
ISSN 2311-2735 (E)

Публикационная активность

(сведения по итогам 2018 г.)
2-летний импакт-фактор РИНЦ: 0,678
2-летний импакт-фактор РИНЦ без самоцитирования: 0,541
Двухлетний импакт-фактор РИНЦ с учетом цитирования из всех
источников: 1,047
5-летний импакт-фактор РИНЦ: 0,460
5-летний импакт-фактор РИНЦ без самоцитирования: 0,389
Суммарное число цитирований журнала в РИНЦ: 7170
Пятилетний индекс Херфиндаля по цитирующим журналам: 310
Индекс Херфиндаля по организациям авторов: 412
Десятилетний индекс Хирша: 19
Место в общем рейтинге SCIENCE INDEX за 2018 год: 303
Место в рейтинге SCIENCE INDEX за 2018 год по тематике "Автоматика. Вычислительная техника": 10

Больше данных по публикационной активности нашего журнале за 2008-2018 гг. на сайте РИНЦ

Добавить в закладки

Следующий номер на сайте

1
Ожидается:
16 Марта 2020

В МГУ им. М.В. Ломоносова создана программа Conclus для анализа данных по структурам молекул белков

02.02.2012

Гидрофобное взаимодействие является одним из основных факторов, определяющих пространственную структуру белковой молекулы. Совокупность неполярных атомов белка, занимающих некоторую область пространства внутри молекулы, – это гидрофобный кластер. Обычно среди гидрофобных кластеров белкового домена выделяется один самый большой, называемый гидрофобным ядром данного домена.

Автоматическое выявление гидрофобных кластеров (в частности, гидрофобного ядра) в заданной пространственной структуре белка или комплекса биологических макромолекул является важной задачей биоинформатики. Для ее выполнения был создан ряд компьютерных программ. В данной работе использована программа CluD. Она принимает на вход файл с пространственной структурой белка в PDB-формате, а также ряд параметров, в том числе список атомных групп, которые считаются неполярными. Программа CluD выдает набор гидрофобных кластеров в этой структуре, причем для каждого кластера приведен список образующих его атомов.

Цель настоящей работы – создание компьютерной программы Conclus для выявления консервативных гидрофобных кластеров семейства родственных белковых доменов и тестирование ее на нескольких семействах белковых доменов.

Известно, что консервативные (то есть сохраняющиеся у всех или у большинства белков семейства) особенности структуры, как правило, наиболее важны с биологической точки зрения. В данном случае можно ожидать, что аминокислотные остатки, принимающие участие в формировании консервативных кластеров, и в первую очередь консервативного гидрофобного ядра, важны для определения укладки доменов семейства.

Подробное описание дается в статье «Выявление консервативных гидрофобных ядер семейств белковых доменов», авторы: Пеков Ю.А., Алексеевский А.В., Спирин С.А. (Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова).